Прошлые записи

Частая мутация

Частая мутацияВ нескольких исследованиях было обнаружено, что от одной трети до половины стрептомицин-устойчивых изолятов М. Tuberculosis имеют миссенс-мутации RpsL. Данные мутации часто затрагивают аминокислоты 43 или 88, которые эквивалентны аминокислотам, замененным у стрептомицин-устойчивых изолятов других бактериальных видов. Наиболее частая мутация — замена Lys43Arg, однако нередка и замена Lys88Arg, а иногда наблюдаются и замены Lys43Thr и Lys88Gln.

Стрептомицин связывается с рибосомой, по одной молекуле препарата на рибосому ; при этом стрептомицин-устойчивые рибосомы связывают меньше препарата. Стрептомицин связывается не с S12 , как можно было бы ожидать, а с двумя участками 16S рРНК, которые прилежат друг к другу в третичной структуре молекулы. Несмотря на то, что стрептомицин, по всей видимости, не связывается с белками, для поддержания конфигурации РНК, необходимой для связывания стрептомицина, требуются рибосомальные белки S3 и S5 .

Один из двух участков связывания стрептомицина, определенный с помощью 16S рРНК E.Coli, участок нуклеотидов 912-915 . Другой — высококонсервативный сегмент 16S рРНК, названный петлей 530. Было высказано предположение, что в третичной структуре 16S рРНК существуют связи между основаниями 507 и 524, а также — 506 и 525 , что вызывает образование псевдоузла. По всей видимости, S12 связывается с участком 912 и может также взаимодействовать с петлей 530 для облегчения складывания рРНК. Мутации S12 могут немного изменять сложную структуру рРНК, делая участки связывания стрептомицина менее доступными для препарата и, возможно, менее устойчивыми к неполной комплементарности кодон-антикодон.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Популярное

Copyright © 2015. All Rights Reserved.